Amyloidosis และความเสียหายของไต: สาเหตุและการเกิดโรค

พื้นฐานของการสะสมของไขมันใน amyloid คือ amyloid fibrils - โครงสร้างโปรตีนพิเศษที่มีเส้นผ่าศูนย์กลาง 5-10 nm และยาวได้ถึง 800 nm ประกอบด้วยเส้นใยคู่ขนาน 2 เส้นหรือมากกว่า โปรตีนย่อยของ amyloid fibrils มีรูปแบบการวางแนวเฉพาะของโมเลกุล - p- พับรูปแบบ จะกำหนดคุณสมบัติ amyloid tinctorial และ optical โดยธรรมชาติ ที่เฉพาะเจาะจงมากที่สุดคือคุณสมบัติของการหักเหของแสงคู่ด้วยกล้องจุลทรรศน์ของการเตรียมสีแดงคองโกที่มีคราบด้วยแสงโพลาไรซ์ทำให้เกิดแสงสีเขียวแอปเปิ้ล การระบุคุณสมบัตินี้เป็นพื้นฐานสำหรับการวินิจฉัยโรค amyloidosis

[1], [2], [3], [4], [5], [6]

การเกิดโรค amyloidosis

แม้จะมีความแตกต่างในรูปแบบของกลไกการก่อตัวของโปรตีน amyloid ของ amyloidosis ที่มีความคล้ายคลึงกัน เงื่อนไขหลักสำหรับการพัฒนาของโรค - การปรากฏตัวของเฉพาะที่มักจะปริมาณสูงของสารตั้งต้น amyloidogenic การปรากฏตัวหรือขยาย amyloidogenic อาจจะเป็นเพราะความแตกต่างในระดับโมเลกุลของโปรตีนสารตั้งต้น (ตัวแปร transthyretin แสงอะมิโนโซ่แทนกรด, isotypes ที่แตกต่างกัน SAA โปรตีน) และเป็นผลให้การไหลเวียนของโปรตีนสายพันธุ์ที่มีไฮโดรทั่วไปที่เพิ่มขึ้นของโมเลกุลและอัตราการหักค่าใช้จ่ายโมเลกุลพื้นผิวซึ่งนำไปสู่ ความไม่แน่นอนของโมเลกุลโปรตีนและส่งเสริมการรวมตัวของมันเข้าไปในซ่าน amyloid กลไกเหล่านี้โดยเฉพาะอย่างยิ่งตรวจสอบอย่างชัดเจนเช่นโปรตีน, ฟังก์ชั่นของการเปลี่ยนแปลงซึ่งอยู่ต้องโครงสร้างทางสรีรวิทยา ดังนั้นเกือบทุกอะโครงสร้างทุติยภูมิจะเกิดขึ้นในกระบวนการของการโยกย้ายของคอเลสเตอรอลผ่านผนังหลอดเลือดจะมีส่วนร่วมในการเกิดโรคของรูปแบบต่างๆของ amyloidosis

ในขั้นตอนสุดท้ายของการกลายพันธุ์ของ amyloid โปรตีน amyloid มีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีนในพลาสมาเลือดและเนื้อเยื่อไกลโคซิโนโคลีน ในกรณีนี้เงินฝาก amyloid ซีรั่มรวมถึงองค์ประกอบ P amyloid ซัลเฟต heparan และ glycocalyx คั่นระหว่าง dermatan คุณสมบัติที่มีโครงสร้างต่อไปนอกจากนี้ยังมีค่าและทางเคมีกายภาพคุณสมบัติของ extracellular เมทริกซ์ซึ่งเป็นที่ประกอบซ่าน amyloid (เช่นค่า pH ต่ำสามารถนำไปสู่การรวม interstitium ไตโปรตีนที่มีประจุลบ) ในทางปฏิบัติที่รู้จักกันดีระงับการทดลอง amyloidosis ความสามารถ amyloid มวลชนที่ได้รับจากเนื้อเยื่อสัตว์ amyloid ได้รับผลกระทบเมื่อผู้ที่จะกระตุ้นสัตว์มีสุขภาพดี (สาร amiloiduskoryayuschaya) ความสามารถของ amyloid ในการส่งยังเป็นที่รู้จักกันในการปฏิบัติทางคลินิก - ในผู้ป่วยที่มี ATTR-amyloidosis: แม้จะมีการหยุดชะงักของการไหลเวียนของ transthyretin ผิดปกติหลังจากปลูกถ่ายตับมีสุขภาพดีอย่างต่อเนื่องการเจริญเติบโตของมวลของเงินฝาก amyloid ในหัวใจเนื่องจากการจับตัวของปกติ transthyretin แปร รูปแบบเฉพาะของโรค amyloidosis ที่ติดเชื้อคือความเสียหายของสมองในโรค prion หลายรูปแบบของ amyloidosis ในการร่วมกันคือการที่พวกเขาเกิดขึ้นในยุคผู้สูงอายุและเก่า (AL, ATTR, AIAPP, AApoAl, AFib, Alys, AANF, Abeta); นี้แสดงให้เห็นการปรากฏตัวของกลไกการวิวัฒนาการอายุโครงสร้างของจำนวนของโปรตีนใน amyloidogenic ขึ้นและ amyloidosis ถือได้ว่าเป็นหนึ่งในรูปแบบของริ้วรอย

ลักษณะของชนิดหลักของ amyloidosis

ด้วยการกำหนดค่า P-fold ของเส้นใยความเสถียรของ amyloid มีความสัมพันธ์กับเอนไซม์ proteolytic ของเมทริกซ์ระหว่างเซลล์ซึ่งเป็นสาเหตุสำคัญที่ทำให้เกิดการสะสมของอวัยวะที่ได้รับผลกระทบและการสูญเสียหน้าที่ของมัน แม้จะมีความแตกต่างของซ่าน amyloid (ไกลโคโปรตีน) ท่ามกลางปัจจัย amyloidogenic บทบาทนำถอนโครงสร้าง lability amyloid โปรตีนสารตั้งต้นเฉพาะแต่ละประเภทของ amyloidosis ซึ่งในเนื้อหาของหนังศีรษะถึงสูงสุด 80%

ในบรรดาโปรตีนอื่น ๆ ของ amyloid เรียกว่า amyloid P-component อนุพันธ์ของโปรตีนระยะเฉียบพลันซึ่งสังเคราะห์โดยตับซึ่งมีโครงสร้างคล้ายคลึงกับโปรตีน C-reactive มีความสำคัญเป็นพิเศษ ความสามารถในการยับยั้งการยึดเกาะของเซลล์จะอธิบายถึงการมีส่วนร่วมของโปรตีน amyloid P ในการ จำกัด การตอบสนองต่อการอักเสบและการปิดกั้นการเกิด autoimmunity ในองค์ประกอบของ amyloid ส่วนประกอบ P ช่วยปกป้องเส้นใยไฟเบอร์จากการถูกทำลายด้วยเอนไซม์โดย macrophage ที่ทำให้เกิดโรคแอนโคลิดมาโครเฟรม ขึ้นอยู่กับโปรตีนหลักซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของ amyloid fibrils, amyloidosis หลายชนิดมีความโดดเด่น

[7], [8], [9], [10], [11], [12]

AA-amyloidosis

กลุ่มนี้รวมถึง amyloidosis ปฏิกิริยา (รอง) มักจะทำให้เกิด - โรคไขข้ออักเสบ (30-50%) เรื้อรังโรคหนองทำลาย (osteomyelitis, ผู้ป่วย), โรคลำไส้อักเสบ (ลำไส้ใหญ่โรค Crohn) วัณโรคเนื้องอก (โดยปกติโรคมะเร็งต่อมน้ำเหลืองและโรคมะเร็งเซลล์ไต) K AA amyloidosis ได้แก่ ที่ kriopirinopatiyah amyloidosis (เช่น Muckle-เวลส์ซินโดรม - ไข้เป็นระยะ ๆ ในครอบครัวควบคู่ไปกับลมพิษและหูหนวก) โรคเป็นระยะ ๆ

โรคธาตุ (ครอบครัวไข้เมดิเตอร์เรเนียน) - โรคด้วยโหมด autosomal ถอยของมรดกที่เกิดจากการอาศัยอยู่ในทะเลเมดิเตอร์เรเนียน: ชาวยิวอาร์เมเนียอย่างน้อยอาหรับ, เติกส์และคนของกรีซ, อิตาลี, ชายฝั่งของทวีปแอฟริกา โดดเด่นด้วยการโจมตีที่เกิดขึ้นอีกของ serozity ปลอดเชื้อ (เยื่อบุช่องท้อง, เยื่อหุ้มปอดอักเสบ synovitis) ประจักษ์โดยอาการปวดในช่องท้อง, หน้าอก, ข้อต่อรวมกับไข้ใน 20-40% ของผู้ป่วยที่จะนำไปสู่การพัฒนาของ amyloidosis สมมติฐานเกี่ยวกับลักษณะทางพันธุกรรมของการเจ็บป่วยเป็นระยะ ๆ ขึ้นอยู่กับลักษณะเชื้อชาติของบาดแผลความเจ็บป่วยของครอบครัวและการเริ่มมีอาการของโรคตั้งแต่วัยเด็ก แนวคิดทางพันธุกรรมของโรคได้รับการยืนยันเมื่อปีพศ. 2540 เมื่อพบยีน MEFV (Mediterranian Fever) บนแขนสั้นของโครโมโซม 16 ยีน MEFV ซึ่งแสดงโดยส่วนใหญ่เป็น neutrophils จะทำหน้าที่สังเคราะห์โปรตีน pyrin (marenostrino) ตามความคิดสมัยใหม่ pirin เป็นตัวควบคุมหลักของการตอบสนองต่อการอักเสบของนิวโทรฟิล มีการกลายพันธุ์ของยีน pyrin มากกว่า 20 ชนิดที่เกี่ยวข้องกับการเกิดโรคประจำเดือน การกลายพันธุ์เหล่านี้ส่งผลให้เกิดการสังเคราะห์โปรตีนที่มีข้อบกพร่องและในที่สุดการละเมิดของการอักเสบควบคุม neutrophil รักษาศักยภาพโปรอักเสบถาวร

การสื่อสารทางพันธุกรรมโรคการอักเสบเรื้อรังและแทรกซ้อน amyloidosis AA ได้นำไปสู่การตั้งสมมติฐานของความบกพร่องทางพันธุกรรมเพื่อ amyloidosis ในการเกิดโรคเป็นระยะ ๆ แนวคิดของลักษณะทางพันธุกรรมของ amyloidosis โรคนี้มีอยู่เป็นเวลานานแม้จะมีข้อเท็จจริงที่ว่ามันขัดแย้งกับน้องสาวที่มี ultrastructure amyloidosis รองของ amyloid (AA โปรตีน) ซึ่งจะช่วยให้การแอตทริบิวต์ amyloidosis ในการเกิดโรคเป็นระยะเพื่อปฏิกิริยาการพัฒนาเป็นผลมาจากการอักเสบปลอดเชื้อกำเริบ เฉพาะการค้นพบยีนที่อยู่บนโครโมโซม 11 สมาคมนักวิเคราะห์หลักทรัพย์และบัตรประจำตัวของการกลายพันธุ์ที่ได้รับอนุญาตให้ลบล้างสมมติฐานที่มีลักษณะทางพันธุกรรมที่พบบ่อยของโรคระยะและ amyloidosis และรู้จักตัวละครรองของหลัง

AA-amyloid ถูกสร้างขึ้นจากสารตั้งต้นโปรตีนในซีรั่ม SAA - โปรตีนในระยะเฉียบพลันซึ่งปกติจะถูกสังเคราะห์โดย hepatocytes, neutrophils และ fibroblasts ในปริมาณที่มาก ความเข้มข้นของมันเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญภายใต้อิทธิพลของ interleukins-1 และ -6, TNF-a ในการตอบสนองต่อการอักเสบการเติบโตของเนื้องอก การเพิ่มขึ้นของเนื้อหาใน SAA ในกระแสเลือดมีบทบาทสำคัญในการเกิดโรคของ AA-amyloidosis

อย่างไรก็ตามมีเพียงความเข้มข้นสูงของ SAA ไม่เพียงพอสำหรับการพัฒนาของโรค amyloidosis - จำเป็นที่โปรตีน precursor จะมีคุณสมบัติในการทำให้เป็นก้อน (amyloidogenicity) จีโนไธป์ของมนุษย์เข้ารหัสโปรตีน SAA 4 ชนิดซึ่ง SAA1 และ SAA2 เป็นโปรตีนระยะเฉียบพลันเท่านั้น การพัฒนา amyloidosis ในมนุษย์มีความเกี่ยวข้องกับการสะสมของ SAA1; มี isotypes 5 ชนิดของ SAA1 ซึ่ง isotypes 1a / a และ 18 มีสาเหตุมาจาก amyloidogenicity สูงสุด ขั้นตอนสุดท้ายของการสร้าง amyloidogenesis - การสร้าง amyloid fibrils จากโปรตีน precursor จะกระทำโดยการไม่สมบูรณ์โดยใช้ proteases ที่ยึดติดกับ membrane ของ monocytes - macrophages การรวม AA ของโปรตีน amyloid เข้าด้วยกันจะเกิดขึ้นบนพื้นผิวของ macrophages ด้วยการกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์เมมเบรน ความคงตัวของเส้นใยแอมฟิไลด์และการลดลงของความสามารถในการละลายของโมเลกุลที่ซับซ้อนนี้มีสาเหตุมาจากการเพิ่มส่วนประกอบ P และการมีปฏิสัมพันธ์กับ interstitium polysaccharide

Amyloid สามารถพบได้ในอวัยวะต่าง ๆ เช่นไตตับม้ามต่อมหมวกไตระบบทางเดินอาหาร อย่างไรก็ตามภาพทางคลินิกและการพยากรณ์โรคถูกกำหนดโดยความเสียหายของไต

[13], [14], [15], [16],

AL-amyloidosis

โดย al-amyloidosis เป็นหลัก (ไม่ทราบสาเหตุ) amyloidosis และ amyloidosis เกี่ยวข้องกับหลาย myeloma ที่เขาพัฒนาใน 7-10% ของผู้ป่วย ตามแนวความคิดที่ทันสมัยหลัก AL-amyloidosis และ myeloma (ทั้งที่เกี่ยวข้องกับ amyloidosis และไม่รวมกับมัน) มีการพิจารณาในกรอบของ dyscrasias เดียว B-lymphocytic - การแพร่กระจายของโคลนที่ผิดปกติของพลาสมาเซลล์หรือเซลล์ B ในไขกระดูกที่มีส่วนเกินการผลิตอิมมูโนโมโนโคลนอล ซึ่งมีการทำให้เป็นก้อน (amyloidogenicity) โปรตีนเป็นสารตั้งต้นที่มี amyloidosis AL-โมโนโคลนอลพิจารณา immunoglobulins ห่วงโซ่แสงซึ่งมาจากชื่อ L ย่อประเด็นเมื่อห่วงโซ่ไฟหลัก amyloidosis AA ชนิด 3 เท่ากว่าชนิดซึ่งแตกต่างจากหลาย myeloma โดดเด่นด้วย ความเด่นของ light chains of k-type การก่อตัว AL-amyloid มีความสำคัญมากโซ่แสงละเมิด proteolysis ในรูปแบบชิ้นส่วนเพปไทด์ที่มีความสามารถของการรวม

AL-amyloidosis เป็นกระบวนการทั่วไปที่มีแผลที่สำคัญของหัวใจ, ไต, ระบบทางเดินอาหาร, ระบบประสาทและผิวหนัง

[17], [18], [19], [20], [21],

ATTR-amyloidosis

เพื่อ ATTR-amyloidosis เป็น polyneuropathy amyloid ครอบครัวสืบทอดโดยชนิดที่โดดเด่น autosomal และโรค amyloidosis ชราที่เป็นระบบ สารตั้งต้นโปรตีนในรูปแบบของ amyloidosis นี้เป็นสารทรานสทรีตทินซึ่งเป็นส่วนประกอบของโมเลกุลของ prealbumin ซึ่งสังเคราะห์ขึ้นโดยตับและทำหน้าที่ในการขนส่งโปรตีนของไทรโรซีน

ได้รับการยืนยันว่าพันธุกรรม ATTR-amyloidosis เป็นผลมาจากการกลายพันธุ์ในยีนที่เข้ารหัส transthyretin ซึ่งนำไปสู่การเปลี่ยนของกรดอะมิโนในโมเลกุล TTR มีหลายประเภทพันธุกรรมพันธุกรรม amyloid: โปรตุเกส, สวีเดน, ญี่ปุ่นและอื่น ๆ หลาย ในครอบครัวที่แตกต่างที่พบบ่อยที่สุด (โปรตุเกส) ในตำแหน่งที่ 30 จาก N-ท้ายของ methionine โมเลกุล transthyretin ถูกแทนที่โดย valine ซึ่งจะเป็นการเพิ่มโปรตีนสารตั้งต้นและ amyloidogenic อำนวยความสะดวกในพอลิเมอของมันเข้าไปในซ่าน amyloid มีหลายสายพันธุ์ที่เรียกว่า transthyretin ซึ่งจะอธิบายความหลากหลายของรูปแบบทางพันธุกรรมทางพันธุกรรม

ในทางคลินิกโรคนี้เป็นลักษณะความก้าวหน้าต่อพ่วงและโรคระบบประสาทของพืชที่รวมกับความเสียหายต่อหัวใจไตและอวัยวะอื่น ๆ ในองศาที่แตกต่างกัน

โรคอัมพาตในวัยสูงอายุที่เป็นระบบเริ่มมีพัฒนาการหลังจาก 70 ปีอันเป็นผลมาจากการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่เกี่ยวกับอายุของ transthyretin ตามปกติเห็นได้ชัดคือช่วยเพิ่มความสามารถในการทำให้เกิดโรคในตัวของมัน (amyloidogenicity) อวัยวะเป้าหมายของ amyloidosis ชราคือหัวใจหลอดเลือดสมองและหลอดเลือดแดงใหญ่

[22], [23], [24]

รูปแบบอื่นของ amyloidosis

ในรูปแบบของครอบครัวของ amyloidosis รวมถึง AGEL ที่หายากมากขึ้น AFib, ALys ซึ่งในรูปแบบของเจลลีน, ไฟโบรเจน, เอนไซม์ไลโซมีน

กับรูปแบบเหล่านี้ amyloidosis สังเกตการมีส่วนร่วมของไตเด่น แต่สำหรับ amyloidosis gelsolinovogo โดดเด่นด้วยการผสมผสานกับตาข่ายเสื่อมโรคไตโรคกระจกตาและปลายประสาทอักเสบ (ส่วนใหญ่มีผลต่อเส้นประสาทสมอง)

ขณะนี้มีมากกว่า 20 amgenidogenic progenitor โปรตีนและตามรูปแบบทางคลินิกของ amyloidosis เป็นที่รู้จักกัน. ดังนั้น AP-amyloid เป็นพื้นฐานทางสัณฐานวิทยาของโรคอัลไซเม AIAPP-amyloid - โรคเบาหวานประเภท 2 แต่สำหรับแบบฟอร์มเหล่านี้ amyloidosis เป็นโรคไตมักจะไม่ได้มีค่าอย่างมีนัยสำคัญทางคลินิก

AP ₂ M-amyloidosis (ที่เกี่ยวข้องกับการฟอกไตเรื้อรัง) มีความสำคัญอย่างมากในการปฏิบัติด้านไต สารตั้งต้นโปรตีนที่มีรูปแบบของ amyloidosis, beta _2- microglobulin นี้มีอยู่ในเลือดปัสสาวะไขสันหลังูและของเหลวในกระเพาะ ด้วยความสามารถในการทำงานของไตปกติความเข้มข้นของมันในเลือดคือ 1-2 มก. / ล. โปรตีนตัวนี้ถูกกรองใน glomerulus ของไตและถูกเผาผลาญหลังจาก reabsorption ใน proximal tubules ในผู้ป่วยไตวายเรื้อรังความเข้มข้นของเบต้า₂ -microglobulin ในเลือดเพิ่มขึ้น, มีความสัมพันธ์กับเนื้อหาของ creatinine แต่ค่าสูงสุด (ใน 20-70 เท่าสูงกว่าปกติ) มันถึงไม่กี่ปีของการฟอกเลือดปกติ เนื่องจากไม่มีการกำจัดbeta _2- microglobulin ในระหว่างขั้นตอนนี้มีข้อกำหนดเบื้องต้นสำหรับการเกิดโรค amyloidosis หลังจากผ่านไป 7 ปีหรือมากกว่านั้น ในผู้ป่วยที่มีอายุมากกว่า 60 ปี dialysis amyloidosis จะมีพัฒนาการได้เร็วขึ้น นอกเหนือจากความเข้มข้นสูงของโปรตีนตัวแรกในการเกิดโรคของ amyloidosis dialized แล้วปัจจัยอื่น ๆ ยังมีบทบาทสำคัญ Amyloidogenic เบต้า₂ microglobulin เพิ่มขึ้นจาก proteolysis ไม่สมบูรณ์ที่เกี่ยวข้องกับการกระทำของ cytokines (interleukin-1 -6, TNF-a) มีผลิตภัณฑ์กระตุ้นส่วนประกอบ monocytes dialysate และเยื่อฟอกเลือด พบว่า beta _2- microglobulin มีฤทธิ์ในการเกาะติดกันของคอลลาเจนสูงเนื่องจากความเข้มข้นของมันในเลือดเพิ่มขึ้น นอกจากนี้ความสัมพันธ์ของ beta- _{2 -} microglobulin สำหรับ glycosaminoglycans กระดูกอ่อนจะแสดงซึ่งจะอธิบายการสะสมที่พึงประสงค์ของ amyloid fibrils ในเนื้อเยื่อข้อต่อ ในชนิดของ amyloidosis นี้ความเสียหายต่อกระดูกและเนื้อเยื่อ periarticular สังเกตไม่ค่อยกับเรือ

การจำแนกของ amyloidosis

จนกระทั่งเมื่อเร็ว ๆ นี้การจำแนกเป็นที่ยอมรับโดยทั่วไปของโรค amyloidosis ขึ้นอยู่กับการปรากฏตัวของโรคที่เกิดจากมัน หลังจากที่มันถูกแสดงให้เห็นว่าเซลล์สืบพันธุ์เนื่องจากความหลากหลายของโปรตีน amyloid ผู้นำและมีความสัมพันธ์ในรูปแบบทางคลินิกของโรคกับชนิดของโปรตีนเหล่านี้ได้รับการจัดตั้งขึ้นจำแนก amyloidosis ขึ้นอยู่กับชนิดของโปรตีนปูชนียบุคคลทางชีวเคมีใด ๆ

โปรตีน Amyloid	สารตั้งต้นโปรตีน	รูปแบบทางคลินิกของโรค amyloidosis
AA	สมาคมนักวิเคราะห์หลักทรัพย์โปรตีน	Amyloidosis ทุติยภูมิในโรคอักเสบเรื้อรังรวมถึงอาการป่วยเป็นระยะ ๆ และโรค McLean Wells
อลาบาม่า	แลมบ์ดาโซ่อ่อนของ immunoglobulins	Amyloidosis ในเซลล์พลาสมา dyscrasia เป็น idiopathic กับ myeloma โรคและ Waldenstrom macroglobulinemia
ATTR	Transthyretin	รูปแบบครอบครัวของ polyneuropathic, amyloidosis cardiopathic และอื่น ๆ โรค amyloidosis วัยชรา
Abeta2M	Beta 2 - Microglobulin	ภาวะแอนลิโอไมด์ในไต
เอเจล	Gelsolin	Polyneuropathy amyloid ของครอบครัวชาวฟินแลนด์
มุมมองบทความ AApoAI	Apolipoprotein AI	Amyloid polyneuropathy (ประเภท III ตามรถตู้ Allen, 1956)
AFib	Fibrinogen	Amyloid nephropathy
Ap	โปรตีนเบต้า	โรคอัลไซเมอร์ดาวน์ซินโดรมเลือดออกทางพันธุกรรมในสมองด้วยโรค amyloidosis (ฮอลแลนด์)
APrpscr	โปรตีน Prion	โรค Creutzfeldt-Jakob จาก Gertsmann-Straussler-Scheinker
AANF	ปัจจัยเกี่ยวกับการกำเนิดภาวะตกลูก (Atrial natriuretic factor)	Amyloidosis แยกจาก atria
AIAPP	Amylin	แยก amyloidosis ในเกาะเล็กเกาะน้อยที่มีโรคเบาหวานชนิดที่ 2 จำนวนอินซูลิน
Acl	Procalcitonin	กับมะเร็งต่อมไทรอยด์ไขกระดูก
ACys	Cystatin C	เลือดออกทางพันธุกรรมในสมองด้วยโรค amyloidosis (ไอซ์แลนด์)

ตามการจัดหมวดหมู่ในปัจจุบันของทุกประเภทของ amyloidosis ย่อซึ่งในครั้งแรกที่ตัวอักษร A ย่อมาจาก "amyloidosis" และต่อมา - ย่อชื่อของโปรตีนเส้นใย amyloid หลัก - amyloid โปรตีน A, L - immunoglobulins ห่วงโซ่แสงของ TTR - transthyretin, P2M - beta2- ไมโครและอื่น ๆ . จากมุมมองทางคลินิกจะแนะนำให้จัดสรรรูปแบบระบบหรือทั่วไปและระดับท้องถิ่นของ amyloidosis ในบรรดารูปแบบระบบที่สำคัญการพิจารณา AA, AL, ATTR และ Abeta ₂ M-amyloidosis

[25], [26], [27], [28]