สิ่งตีพิมพ์ใหม่
นักวิทยาศาสตร์ค้นพบวิธีรักษาโรคซีลิแอคแล้ว
ตรวจสอบล่าสุด: 02.07.2025

เนื้อหา iLive ทั้งหมดได้รับการตรวจสอบทางการแพทย์หรือตรวจสอบข้อเท็จจริงเพื่อให้แน่ใจว่ามีความถูกต้องตามจริงมากที่สุดเท่าที่จะเป็นไปได้
เรามีแนวทางการจัดหาที่เข้มงวดและมีการเชื่อมโยงไปยังเว็บไซต์สื่อที่มีชื่อเสียงสถาบันการวิจัยทางวิชาการและเมื่อใดก็ตามที่เป็นไปได้ โปรดทราบว่าตัวเลขในวงเล็บ ([1], [2], ฯลฯ ) เป็นลิงก์ที่คลิกได้เพื่อการศึกษาเหล่านี้
หากคุณรู้สึกว่าเนื้อหาใด ๆ ของเราไม่ถูกต้องล้าสมัยหรือมีข้อสงสัยอื่น ๆ โปรดเลือกแล้วกด Ctrl + Enter

นักวิจัยจากมหาวิทยาลัยสแตนฟอร์ดพบวิธีที่จะ “ปิด” โรคซีลิแอค ซึ่งเป็นโรคภูมิต้านทานตนเองเรื้อรังที่ส่งผลต่อระบบย่อยอาหาร
โรคซีลิแอค (Celiac disease)เป็นโรคทางพันธุกรรมที่เกิดขึ้นจากความผิดปกติของการทำงานของลำไส้เล็ก โดยโรคนี้เกิดจากการขาดเอนไซม์ที่จำเป็นในการย่อยกลูเตน
โรคซีลิแอคได้รับการวินิจฉัยในประชากร 1% ของโลก แต่สถิติจะพิจารณาเฉพาะกรณีที่วินิจฉัยได้ชัดเจนเท่านั้น ตามคำบอกเล่าของแพทย์ โรคซีลิแอคส่วนใหญ่ถูกเข้าใจผิดว่าเป็นโรคอื่น ดังนั้น จึงมีผู้ป่วยโรคนี้เพิ่มมากขึ้น
อาการหลักของโรคนี้คือท้องเสียและดูดซึมสารอาหารที่จำเป็นจากอาหารได้น้อยลง รวมถึงภาวะโลหิตจางซึ่งเกิดจากลำไส้เสียหาย อาการจะปรากฏขึ้นเมื่อรับประทานกลูเตนร่วมกับอาหาร ซึ่งพบได้ในธัญพืชและผลิตภัณฑ์อื่นๆ ที่มีกลูเตนสูง โรคซีลิแอคถือเป็นโรคที่รักษาไม่หาย และแนวทางการรักษาหลักคือการปฏิบัติตามกฎโภชนาการบางประการตลอดชีวิต
แต่การวิจัยที่ดำเนินการโดยนักวิทยาศาสตร์ได้ทำให้คนไข้จำนวนมากมีความหวัง: โรค celiac สามารถรักษาให้หายได้
มีการค้นพบมานานแล้วว่าเอนไซม์ TG2 (ทรานส์กลูตามิเนส 2) ซึ่งทำให้การผลิตโปรตีนของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันเป็นปกติ กลายเป็นส่วนหนึ่งของกลไกการก่อโรคของโรค ในโรคซีลิแอค เครื่องหมายทางพยาธิวิทยาอย่างหนึ่งคือการมีแอนติบอดีต่อสารนี้
Michael Yee ผู้เขียนผลงานนี้สงสัยว่าโรคนี้แทบจะรักษาไม่ได้เลย เนื่องจากความเข้าใจเกี่ยวกับกระบวนการทำงานที่เกี่ยวข้องกับ TG2 ยังไม่เพียงพอ นักวิทยาศาสตร์จึงเริ่มศึกษาสารเอนไซม์ชนิดนี้อย่างละเอียดมากขึ้น
“ในร่างกายมนุษย์ เอนไซม์สามารถเปิดและปิดได้ภายใต้อิทธิพลของพันธะเคมีแต่ละพันธะ ในลำไส้ของคนที่มีสุขภาพแข็งแรง เอนไซม์นี้ก็มีอยู่ในนั้นเช่นกัน แต่ในสถานะที่ไม่ทำงาน เมื่อเราค้นพบสิ่งนี้ เราถามตัวเองว่า: ปัจจัยใดที่สามารถเปลี่ยน TG2 ให้เปิดและปิดได้” นักวิจัยกล่าว
การทดลองครั้งแรกซึ่งดำเนินการในปี 2012 โดยนักชีวเคมี ดร. โคสลา เผยให้เห็นวิธีการ "เปิดใช้งาน" เอนไซม์นี้ ในการทดลองครั้งต่อมา นักวิทยาศาสตร์สามารถทำสิ่งที่ตรงกันข้ามได้
TG2 จะ "เปิดใช้งาน" เมื่อพันธะไดซัลไฟด์ในโปรตีนในลำไส้ถูกทำลาย การทดลองใหม่แสดงให้เห็นว่าการฟื้นพันธะที่ถูกทำลายจะทำให้เอนไซม์หยุดการทำงานอีกครั้ง "สารที่หยุดการทำงาน" นี้คือสารเอนไซม์อีกชนิดหนึ่ง คือ Erp57 ซึ่งช่วยให้โปรตีนทำงานได้ภายในโครงสร้างเซลล์
คำถามที่สองที่นักวิทยาศาสตร์ต้องเผชิญคือ “สารระงับฤทธิ์” ในร่างกายของคนที่มีสุขภาพแข็งแรงเป็นอย่างไร การทดลองครั้งแรกกับสัตว์ฟันแทะแสดงให้เห็นผลในเชิงบวกจากการ “ทำให้เป็นกลาง” TG2 ในร่างกายของสัตว์ฟันแทะ ไม่พบผลข้างเคียงใดๆ ปัจจุบัน นักวิทยาศาสตร์จำเป็นต้องค้นหาสารที่สามารถควบคุม “สวิตช์” ใหม่นี้เท่านั้น
รายละเอียดเต็มของการศึกษานี้เผยแพร่บนเว็บไซต์ของวารสารวิทยาศาสตร์ jbc.org